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Zentrale Technologie- und Serviceeinrichtungen

Anfang 2016 hat das FLI eine „Core“-Struktur eingerichtet, in der die Facility- und Serviceeinheiten unabhängig von den einzelnen Forschungsgruppen organisiert sind. Einige Technologien (z.B. Sequenzierung, Massenspektrometrie) hatten sich im Laufe der Jahre von einer gruppeninternen Methodik zu halbautonomen Substrukturen entwickelt, die durch die vernetzte Forschungsstruktur am Institut und gruppenübergreifende Projekte allen Forschungsgruppen zur Verfügung gestellt werden sollten.

Um die Effizienz und Transparenz für alle Technologienutzer, für das Facility-Personal und die damit verbundenen, notwendigen administrativen Prozesse am FLI zu erhöhen, wurden wissenschaftliche Technologie- und Serviceeinrichtungen, sogenannte „Core Facilities und Services“ als unabhängige Einheiten aus den Forschungsgruppen ausgegliedert. Gleichzeitig wurden technologische Einrichtungen, die für die wissenschaftliche Ausrichtung des FLI geringe Relevanz hatten (Röntgen-Kristallographie und NMR-Spektrometrie), geschlossen.

Die Core Facilities (CF) werden von je einem CF Manager betreut. Ihre Aktivitäten und Entwicklung betreut ein Gruppenleiter als „Scientific Supervisor“, um technologische Entwicklungen frühzeitig abzuschätzen und erkennen zu können. Die Animal Facilities werden separat betrieben, da sie eine komplexere Organisationsstruktur aufweisen. Darüber hinaus gibt es wissenschaftliche Services (Core Services, CS), die – unterstützt von CS Managern – direkt vom Head of Core (HC) geleitet werden.

Die Technologie- und Serviceeinrichtungen leisten am FLI einen erheblichen Beitrag zu den Forschungsartikeln, im Zeitraum von 2016 bis 2018 beispielweise zu 54 % aller peer-reviewed Veröffentlichungen.

[Translate to deutsch:] Overview Core Facilities & Services

Überblick über zentrale Technologie- und Serviceeinrichtungen

Publikationen

(seit 2016)

2020

  • Modulation of FLT3 signal transduction through cytoplasmic cysteine residues indicates the potential for redox regulation.
    Böhmer A, Barz S, Schwab K, Kolbe U, Gabel A, Kirkpatrick J, Ohlenschläger O, Görlach M, Böhmer FD
    Redox Biol 2020, 28, 101325
  • Spatially resolved analysis of FFPE tissue proteomes by quantitative mass spectrometry.
    Buczak K, Kirkpatrick JM, Truckenmueller F, Santinha D, Ferreira L, Roessler S, Singer S, Beck** M, Ori** A
    Nat Protoc 2020, 15(9), 2956-79 ** co-corresponding authors
  • Structure of an RNA aptamer in complex with the fluorophore tetramethylrhodamine.
    Duchardt-Ferner E, Juen M, Bourgeois B, Madl T, Kreutz C, Ohlenschläger O, Wöhnert J
    Nucleic Acids Res 2020, 48(2), 949-61
  • Loss of metabolic plasticity underlies metformin toxicity in aged Caenorhabditis elegans.
    Espada* L, Dakhovnik* A, Chaudhari* P, Martirosyan A, Miek L, Poliezhaieva T, Schaub Y, Nair A, Döring N, Rahnis N, Werz O, Koeberle A, Kirkpatrick J, Ori A, Ermolaeva MA
    Nat Metab 2020, 2(11), 1316-31 * equal contribution
  • Structural insights into the main S-layer unit of Deinococcus radiodurans reveal a massive protein complex with porin-like features.
    Farci D, Aksoyoglu MA, Farci SF, Bafna JA, Bodrenko I, Ceccarelli M, Kirkpatrick J, Winterhalter M, Kereïche S, Piano D
    J Biol Chem 2020, 295(13), 4224-36
  • Region-Specific Proteome Changes of the Intestinal Epithelium during Aging and Dietary Restriction.
    Gebert N, Cheng CW, Kirkpatrick JM, Di Fraia D, Yun J, Schädel P, Pace S, Garside GB, Werz O, Rudolph KL, Jasper H, Yilmaz ÖH, Ori A
    Cell Rep 2020, 31(4), 107565
  • miR-182-5p is an evolutionarily conserved Tbx5 effector that impacts cardiac development and electrical activity in zebrafish.
    Guzzolino E, Pellegrino M, Ahuja N, Garrity D, D'Aurizio R, Groth M, Baumgart M, Hatcher CJ, Mercatanti A, Evangelista M, Ippolito C, Tognoni E, Fukuda R, Lionetti V, Pellegrini M, Cremisi F, Pitto L
    Cell Mol Life Sci 2020, 77(16), 3215-29
  • Correction: The acetyltransferase GCN5 maintains ATRA-resistance in non-APL AML.
    Kahl M, Brioli A, Bens M, Perner F, Kresinsky A, Schnetzke U, Hinze A, Sbirkov Y, Stengel S, Simonetti G, Martinelli G, Petrie K, Zelent A, Böhmer FD, Groth M, Ernst T, Heidel FH, Scholl S, Hochhaus A, Schenk T
    Leukemia 2020, 34(7), 1972
  • Reduced proteasome activity in the aging brain results in ribosome stoichiometry loss and aggregation.
    Kelmer Sacramento* E, Kirkpatrick* JM, Mazzetto* M, Baumgart M, Bartolome A, Di Sanzo S, Caterino C, Sanguanini M, Papaevgeniou N, Lefaki M, Childs D, Bagnoli S, Terzibasi Tozzini E, Di Fraia D, Romanov N, Sudmant PH, Huber W, Chondrogianni N, Vendruscolo M, Cellerino** A, Ori** A
    Mol Syst Biol 2020, 16(6), e9596 * equal contribution, ** co-corresponding authors
  • A Caenorhabditis elegans ortholog of human selenium-binding protein 1 is a pro-aging factor protecting against selenite toxicity.
    Köhnlein* K, Urban* N, Guerrero-Gómez D, Steinbrenner H, Urbánek P, Priebs J, Koch P, Kaether C, Miranda-Vizuete A, Klotz LO
    Redox Biol 2020, 28, 101323 * equal contribution