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Zentrale Technologie- und Serviceeinrichtungen

Anfang 2016 hat das FLI eine „Core“-Struktur eingerichtet, in der die Facility- und Serviceeinheiten unabhängig von den einzelnen Forschungsgruppen organisiert sind. Einige Technologien (z.B. Sequenzierung, Massenspektrometrie) hatten sich im Laufe der Jahre von einer gruppeninternen Methodik zu halbautonomen Substrukturen entwickelt, die durch die vernetzte Forschungsstruktur am Institut und gruppenübergreifende Projekte allen Forschungsgruppen zur Verfügung gestellt werden sollten.

Um die Effizienz und Transparenz für alle Technologienutzer, für das Facility-Personal und die damit verbundenen, notwendigen administrativen Prozesse am FLI zu erhöhen, wurden wissenschaftliche Technologie- und Serviceeinrichtungen, sogenannte „Core Facilities und Services“ als unabhängige Einheiten aus den Forschungsgruppen ausgegliedert. Gleichzeitig wurden technologische Einrichtungen, die für die wissenschaftliche Ausrichtung des FLI geringe Relevanz hatten (Röntgen-Kristallographie und NMR-Spektrometrie), geschlossen.

Die Core Facilities (CF) werden von je einem CF Manager betreut. Ihre Aktivitäten und Entwicklung betreut ein Gruppenleiter als „Scientific Supervisor“, um technologische Entwicklungen frühzeitig abzuschätzen und erkennen zu können. Die Animal Facilities werden separat betrieben, da sie eine komplexere Organisationsstruktur aufweisen. Darüber hinaus gibt es wissenschaftliche Services (Core Services, CS), die – unterstützt von CS Managern – direkt vom Head of Core (HC) geleitet werden.

Die Technologie- und Serviceeinrichtungen leisten am FLI einen erheblichen Beitrag zu den Forschungsartikeln, im Zeitraum von 2016 bis 2018 beispielweise zu 54 % aller peer-reviewed Veröffentlichungen.

[Translate to deutsch:] Overview Core Facilities & Services

Überblick über zentrale Technologie- und Serviceeinrichtungen

Publikationen

(seit 2016)

2021

  • Extensive remodeling of the extracellular matrix during aging contributes to age-dependent impairments of muscle stem cell functionality.
    Schüler SC, Kirkpatrick* JM, Schmidt* M, Santinha D, Koch P, Di Sanzo S, Cirri E, Hemberg M, Ori** A, von Maltzahn** J
    Cell Rep 2021, 35(10), 109223 * equal contribution, ** co-senior authors
  • COPII collar defines the boundary between ER and ER exit site and does not coat cargo containers
    Shomron O, Nevo-Yassaf I, Aviad T, Yaffe Y, Erez Zahavi E, Dukhovny A, Perlson E, Brodsky I, Yeheskel A, Pasmanik-Chor M, Mironov A, Beznoussenko GV, Mironov AA, Sklan EH, Patterson GH, Yonemura Y, Sannai M, Kaether** C, Hirschberg** K
    J Cell Biol 2021, 220(6), e201907224 ** co-corresponding authors
  • TRIP6 functions in brain ciliogenesis.
    Shukla S, Haenold* R, Urbánek* P, Frappart L, Monajembashi S, Grigaravicius P, Nagel S, Min WK, Tapias A, Kassel O, Heuer H, Wang ZQ, Ploubidou** A, Herrlich** P
    Nat Commun 2021, 12(1), 5887 * equal contribution, ** co-senior authors
  • HAT cofactor TRRAP modulates microtubule dynamics via SP1 signaling to prevent neurodegeneration.
    Tapias* A, Lázaro* D, Yin* BK, Rasa SMM, Krepelova A, Kelmer Sacramento E, Grigaravicius P, Koch P, Kirkpatrick J, Ori A, Neri F, Wang ZQ
    Elife 2021, 10, e61531 * equal contribution
  • Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments reveal the human uncharacterized protein CXorf51A as intrinsically disordered.
    Wiedemann C, Obika KB, Liebscher S, Jirschitzka J, Ohlenschlãger O, Bordusa F
    Biomol NMR Assign 2021, 15(2), 441-8
  • Backbone and nearly complete side-chain chemical shift assignments of the human death-associated protein 1 (DAP1).
    Wiedemann C, Voigt J, Jirschitzka J, Häfner S, Ohlenschläger O, Bordusa F
    Biomol NMR Assign 2021, 15(1), 91-7

2020

  • Structural Requirements of the Phytoplasma Effector Protein SAP54 for Causing Homeotic Transformation of Floral Organs.
    Aurin MB, Haupt M, Görlach M, Rümpler F, Theißen G
    Mol Plant Microbe Interact 2020, 33(9), 1129-41
  • Modulation of FLT3 signal transduction through cytoplasmic cysteine residues indicates the potential for redox regulation.
    Böhmer A, Barz S, Schwab K, Kolbe U, Gabel A, Kirkpatrick J, Ohlenschläger O, Görlach M, Böhmer FD
    Redox Biol 2020, 28, 101325
  • Spatially resolved analysis of FFPE tissue proteomes by quantitative mass spectrometry.
    Buczak K, Kirkpatrick JM, Truckenmueller F, Santinha D, Ferreira L, Roessler S, Singer S, Beck** M, Ori** A
    Nat Protoc 2020, 15(9), 2956-79 ** co-corresponding authors
  • Structure of an RNA aptamer in complex with the fluorophore tetramethylrhodamine.
    Duchardt-Ferner E, Juen M, Bourgeois B, Madl T, Kreutz C, Ohlenschläger O, Wöhnert J
    Nucleic Acids Res 2020, 48(2), 949-61